Opsinas

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Durante la evolución, muchos animales desarrollaron mecanismos para detectar las condiciones ambientales. Las moléculas receptoras son responsables de sus habilidades de detección en las células sensoriales. En la detección de la luz, a través de proteínas fotorreceptoras similares a la rodopsina, denominadas pigmentos basados en la opsina, la mayoría de los animales captan la información de la luz. Un conjunto de pruebas procedentes de comparaciones de secuencias de aminoácidos y estudios in vitro indica que, a través de la evolución, las opsinas se han diversificado filogenéticamente y funcionalmente, y sugiere que la diversidad filogenética de las opsinas se correlaciona con la variedad de propiedades moleculares de los pigmentos basados en la opsina. Las diferentes propiedades moleculares de los pigmentos basados en la opsina y su contribución a la capacidad de detección de la luz se abordan en el presente estudio mediante la presentación de dos ejemplos: I la contribución de la capacidad de fotoregeneración y la propiedad de unión a la retina del cromóforo de un homólogo de Opn3 a la fotorrecepción no visual, y ii) la contribución de la característica de absorción de un pigmento visual a la percepción de la profundidad del salto de sp.

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Los genes de opsina identificados aquí (Boyden et al. 2005; Zhang et al. 2006, 2007, 2008a; Gradinaru et al. 2008; Zhao et al. 2008; Airan et al. 2009; Berndt et al. 2009; Gunaydin et al. 2010; véase también Opsinas microbianas: A Family of Single-Component Tools for Optical Control of Neural Activity Yizhar et al. 2011]). De manera similar, también se ha identificado la tecnología necesaria, incluida la metodología de fibra óptica, para los mamíferos que se mueven libremente.
Los roedores, como la transición del sueño a la vigilia (Adamantidis et al. 2007), la preferencia por ubicaciones acondicionadas (Airan et al. 2009; Tsai et al. 2009; Zhang et al. 2010) y la función motora (Aravanis et al. 2007) y en modelos de enfermedades de roedores (Bi et al. 2006; Alilain et al. 2008; Abbott et al. 2009; Gradinaru et al. 2009).
En las neuronas, la señalización. Aunque todas estas opsinas necesitan un plegado correcto y una respuesta lumínica de los cofactores basados en la retina (por ejemplo, la retina totalmente trans para las opsinas microbianas), hay niveles adecuados de retinoides.
Cofactores (Zhang y otros, 2006, 2007). En el cuadro 1 figura una comparación de las diferentes opsinas apropiadas para su uso en neurociencia, y en el cuadro 1 figura más información biofísica sobre las opsinas microbianas: A Family of Single-Component Neural Activity Optical Control Tools (Yizhar et al. 2011).

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Comparando los ojos de las lampreas y los vertebrados con mandíbulas, está claro que en el último ancestro común de estos taxones, hace unos 500 millones de años, ya existía un ojo de cámara «estilo vertebrado» (Mya).
Muchas de las características de los ojos de las lampreas son mucho más simples que las de los ojos de los vertebrados, y el entendimiento de Lamb y sus colegas es que los ojos de las lampreas actuales, unos 530 Mya, son probablemente idénticos a los ojos de nuestros propios ancestros. Los autores proponen que este «ojo» no demostró capacidades de formación de imágenes, y en su lugar tenía un rasgo no visual (posiblemente circadiano).
La comparación de la ultraestructura del fotorreceptor a través de los taxones existentes que se separaron de nuestra propia línea en épocas cada vez más distantes en el pasado revela lo que parece ser una secuencia de finas gradaciones celulares. Este resultado es coherente con una evolución gradual entre 550 y 500 Mya de mejoras en la actividad de los fotorreceptores.
Los dendrogramas del gen de la opsina sugieren que había tres clases principales de opsina (rabdomérica, ‘fotoisomerasa’ y ciliar) en los ancestros protostómicos y deuterostómicos bilaterales, unos 600 Mya. También iluminan las características centrales de la evolución posterior de las opsinas visuales y no visuales.

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En estos artículos, aprenda sobre este tema: biocromos y percepción visual en la coloración: Funciones visuales… que consisten en una proteína, la opsina, unida a un cromóforo. El cromóforo puede ser o bien retinal (vitamina A1), donde la rodopsina es la molécula, o bien 3-dehidroretinal (vitamina A2), donde la porfiripsina es la molécula. La enzima, cuando la luz llega al ojo y golpea el biocromo visual,…
Leer másFunción Una proteína llamada opsina y un químico fotosensible derivado de la vitamina A, 11-cis-retinaldehído, en… arriba. Los fotones de luz que entran en el ojo hacen que el retinaldehído de 11-cis-retino se isomerice, creando el retinaldehído todo-trans-retino (un cambio en la configuración). La proteína de la opsina es activada por esta isomerización, que luego interactúa y activa una pequeña proteína llamada
La rodopsina… es una cromoproteína, una proteína, opsina, con una molécula adjunta de cromatóforo («portadora de pigmento») que le da su color, es decir, que le permite absorber la luz en la parte visible del espectro. Más información En el ojo humano: En ausencia de tal cromatóforo, sólo en el ultravioleta puede absorberse la proteína, y por lo tanto parecer incolora…